免疫球蛋白G是血清主要的抗体成分,结构由抗原结合片段和可结晶片段组成。其中Fab片段保留了抗体完整的抗原结合部位及互补决定区，在临床诊断治疗、免疫分析检测和生命科学基础研究等领域，以其结构简单，分子量小，免疫原性低，不与Fc受体结合、组织渗透力高等优点越来越受到重视，被认为有取代完整抗体的潜质。
本研究前期获得一株抗水体污染物MC-LR抗体，其Fab片段与凝胶过滤层析介质存在非常强烈的非特异性结合，无法流穿。在此基础上利用凝胶过滤层析柱通过改变流动相条件一步纯化Fab片段，在不同离子强度和pH的流动相中，通过考察Fab片段在凝胶过滤层析柱上的吸附选择性，结合Fab片段本身性质对二者的吸附机制进行探讨，以期为Fab片段高效纯化方法的开发提供一种新的思路，同时为蛋白纯化提供一些理论参考。
通过凝胶过滤层析建立了酶解混合物中微囊藻毒素Fab片段的一步纯化方法。所制备的Fab片段纯度大于90%，对 MC-LR抑制率达94%，Fab片段回收率为51%。在含有100mmol/LNaCl和不含NaCl，pH7.4和pH9.0相互组合的四个20mmol/L Tris 缓冲液分别作为流动相时，只有pH9.0、不含NaCl的20mmol/LTris 可以使Fab片段在48mL正常流穿。结合Fab片段pI 6.03，易产生聚集且1%SDS 溶液可以使其解聚的性质，初步分析是由于Fab片段具有较强的表面疏水性而与S-75填料产生疏水吸附，流动相中低离子强度及远高于蛋白pI的pH可以影响疏水与离子排阻作用而使Fab片段消除吸附。Fab片段与S-75结合的现象及纯化方法为疏水性Fab片段今后在凝胶过滤层析上实现新的纯化模式提供参考。
